Synthetische Amylase

Zunächst stellt sich die Frage, warum wir die natürliche Amylase überhaupt verändern müssen. Für Jahrtausende hat diese bestens funktioniert und all ihre Anforderungen gut erfüllt. Doch das stimmt nur zum Teil. Tatsächlich haben zwar Millionen Jahre der Evolution das Enzym an seine Aufgabe zur Stärkeaufspaltung zu kleineren Kohlenhydraten in den Zellen eines jeden Organismuses perfekt angepasst, doch liegen die Interessen der modernen Betriebe in ganz anderen Aspekten. Ein Unternehmen ist dazu verpflichtet, möglichst hohe Einnahmen bei möglichst niedrigen Ausgaben zu erwirtschaften. Und bei den von der heutigen Industrie verarbeiteten Mengen zählen oft schon kleinste Unterschiede um Millionen ins Wanken zu bringen. Es zählen z.B. schon wenige Grad Celsius, die man einen Sud weniger erwärmen muss, um weit ökonomischer zu wirtschaften.

Genau an diesem Punkt kommt die Synthetische Biologie ins Spiel. Mit Hilfe ihrer Werkzeuge ist es möglich, Enzyme, die etwa in der Biospriterzeugung von großer Bedeutung sind, so zu optimieren, dass sie zum Beispiel bei niedrigeren Temperaturen mit gleicher Leistung arbeiten wie das Standardenzym bei sehr hohen. Es können aber auch ganze Verarbeitungsschritte wegfallen, wenn das neue Enzym es erlaubt, zwei Schritte gleichzeitig zu vollziehen. Dies sind nur zwei von vielen Beispielen, die den Vorteil von synthetischen Enzymen in der modernen Verfahrenstechnik vorstellbar machen.

Durch die Möglichkeit solcher Optimierungen spart das Unternehmen nicht nur an Ausgaben, es werden auch wichtige Ressourcen wie Primärenergie und somit die Umwelt geschont.

Alle Lebewesen, vom Bakterium über Pflanzen bis hin zu den Menschen, verwenden die 20 gleichen Aminosäuren für die Proteinbiosynthese (siehe Abbildung 2). Bekannt sind in der Zwischenzeit jedoch an die 700 Aminosäuren, die zwar eigentlich auch "proteinfähig" wären, aber von der Natur nicht genutzt werden.

In unserem Projekt haben wir versucht, das Enzym Amylase durch den Einbau nicht natürlicher Aminosäuren zu verändern oder gar verbessern.

Wir entschieden uns, die Aminosäure Methionin in der Primärstruktur der Amylase

durch synthetisches Ethionin bzw. Norleucin zu ersetzen. Eine alte Veröffentlichung aus dem Jahre 1959, in der der Japaner Yoshida beschreibt, wie er Ethionin erfolgreich in den Stoffwechsel bei Bacillus subtilis einbrachte, diente uns als Basis. Herrn Yoshida war zu dieser Zeit noch nicht die Idee gekommen, Proteine auf diese Weise zu optimieren - er wollte generell die Proteinbiosynthese erforschen, die zu diesem Zeitpunkt völlig ungeklärt war. Wir vermuteten, dass seine Methode auch mit der Aminosäure Norleucin funktionieren könnte.

Wir möchten zeigen, dass man den Bauplan von Enzymen durch die Erweiterung auf sogenannte synthetische Aminosäuren gezielt manipulieren kann und man damit die Chance hat, neue Enzyme zu kreieren.

Text frei nach Andreas Kreuzeder